Bài giảng Peptit và protein (tiết 2)

 Thư6. Vũ Thị Nga  PEPTIT  PROTEIN  NUCLEOPROTEITBÁO CÁOPEPTIT.Danh pháp và đồng phân1. Danh pháp: - Tên của các peptit được gọi bằng cách ghép tên gốc của axyl của α – amino axit theotrật tự sắp xếp của chúng trong phân tử, phía “đầu N” sang phía “đuôi C”, riêng α - amino axit “đuôi C” được giữ nguyên. Ví dụ: glyxylalanyl (Gly – Ala)2, 3, 4,  gốc  - AA gọi là đi, tri, tetrapeptit; Trên 10 gốc  - AA gọi là polipeptit. amino axit đầu N amino axit đầu C 2. Đồng phân: - Số đồng phân cấu tạo của peptit là bằng n! Trong đó n là số α – amino axit trong phân tử peptit Ví dụ: Đipeptit của glyxin và alanin có: 2! = 2 đồng phân là glyxyl alanin và alanyl glyxin  - Nếu trong phân tử peptit có 2 amino axit giống nhau thì số đồng phân là n!: 2 Ví dụ: Tripeptit của glyxin và alaxin có số đồng phân là 3!: 2 = 3  Gồm: Gly – gly – ala Gly – ala – gly Ala – gly – gly - Nếu trong phân tử có n cặp α – amino axit giống nhau thì số đồng phân sẽ là n! : 2i Ví dụ: - Số tetrapeptit của hai cặp gly và ala sẽ là 4! : 4 = 6  Gly- gly – ala – ala; Gly – ala – gly- ala; Ala – ala - gly- gly;  Gly – ala – ala – gly; Ala – gly – gly- ala; Ala – gly ala – glyII. Phương pháp điều chế:1. Phương pháp điều chế peptit phổ biến:- Để tổng hợp một peptit có trật tự xác định các gốc amino axit trong phân tử, ta cần bảo vệ các nhóm amino và nhóm cacboxyl nào đó khi không cần chúng tham gia phản ứng tạo liên kết peptit.- Nhóm amino thường được bảo vệ bởi nhóm benzyl oxicacbonyl ( còn gọi là nhóm cacbobenzoxi) bằng cách cho amino axit phản ứng với cacbobenzexiclorua trong dung dịch kiềm. Thí dụ:Ngoài ra, nhóm amino còn được bảo vệ bằng tert-butoxicacbonylNhóm cacboxyl thường được bảo vệ bằng cách chuyển thành benzyl hay etylmetyl este:2. Điều chế theo phương pháp Becman:- Theo phương pháp này, nhóm amino được bảo vệ bằng cáchcho amino axit phản ứng với cacbobenzoxi clorua, sau đó cho khoá nhóm cacboxyl bằng SOCl2 và cho ngưng tụ với amino axit khác, cuối cùng thực hiện phản ứng hiđro phân.Ví dụ:3. Điều chế theo phương pháp Sichan Cho anhđrit phtalic tác dụng với amino axitIII. Cấu trúc phân tử và tính chất vật lý.1, Cấu trúc phân tử. Phân tử peptit gồm 2 hoặc nhiều gốc aminoaxit kết hợp với nhau nhờ liên kết peptit: Những phân tử peptt chứa 2,3,4,10.. gốc amino axit được gọi là đipeptit, tripeptitpolipeptit- Nhóm peptit có cấu trúc phẳng: bốn nguyên tử của nhóm peptit và 2 nguyên tử Cα nằm trên cùng một mặt phẳng. Nguyên tử H của nhóm N – H nằm ở phía anti với nguyên tử C = O của nhóm cacbonyl , góc liên kết giữa Caccbon- cacbonyl của nguyên tử N của amit gần bằng 1200. Liên kết peptit C – N mang 1 phần đặc điểm của liên kết đôi C = N do có sự liên hợp của cặp e tự do ở phía cacbonyl. Vì vậy liên kết peptit C- CO- khó quay xung quanh trục C – N, mặt khác liên kết C- CO- có thể quay tự do xung quanh trục C – C. Do đó, phân tử peptit có cấu trúc xoắn.2. Tính chất vật lý. - Những peptit có phân tử khối nhỏ là những chất kết tinh, tan tốt trong nước, không tan trong ancol tinh khiết. - Những peptit có phân tử khối lớn là những chấ rắn vô định hình tạo thành dung dịch keo trong nước, có tính chất giống như protein. - Các peptit cũng tồn tại ở dạng ion lưỡng cực, chúng cũng là hợp chất lưỡng tính. IV. TÝnh chÊt ho¸ häc: 1. TÝnh axit – baz¬ cña peptit:Gièng nh­ amino axit, peptit lµ nh÷ng chÊt l­ìng tÝnh v× trong ph©n tö cßn cã c¶ nhãm amino vµ nhãm cacboxyl tù do. peptit pKa1 (- COOH)pKa2 (-NH3)pH1 Gly – GlyGly – AlaAla – GlyGly – Gly – GlyAla – Ala – Ala - Ala3,143,153,173,233,428,258,238,188,097,94 5,75,695,685,665,68B¶ng gi¸ trÞ pKa vµ pH cña mét sè peptit 2.Ph¶n øng thuû ph©n:a. Ph¶n øng thuû ph©n hoµn toµn: §un nãng c¸c pepit víi dung dÞch kiÒm hoÆc dung dÞch axit thu ®­îc s¶n phÈm cuèi cïng lµ hçn hîp c¸c amino axit.b. Ph¶n øng thuû ph©n kh«ng hoµn toµn: Nhê c¸c enzim ®Æc biÖt, c¸c peptit ®­îc thuû ph©n hoµn toµn thµnh nh÷ng ph©n tö peptit nhá h¬n. Enzim aminopeptit®aza xóc t¸c cho ph¶n øng thuû ph©n, thu ®­îc amino axit “®Çu N” vµ ph©n tö peptit nhá h¬n: Enzim cacboxipeptit®ata xóc t¸c cho ph¶n øng thuû ph©n peptit thu ®­îc amino axit “®u«i C” c¸c ph©n tö peptit nhá h¬n:3.Ph¶n øng mµu biure: Nh÷ng ph©n tö peptit cã tõ 2 nhãm peptit trë lªn ®Òu ph¶n øng víi dung dÞch CuSO4 lo·ng trong m«i tr­êng kiÒm t¹o thµnh dung dÞch phøc cã mµu tÝm hoÆc mµu ®á.- §ipeptit chop mµu xanh. - Tripeptit cho mµu tÝm - Polipeptit cho mµu ®á tÝm Ph¶n øng mµu biure:4. Ph¶n øng víi 2,4-®initroflobenzen:Nhãm amino cña gèc amino axit “®Çu N” ph¶n øng cña 2,4 - ®initroflobenzen thu ®­îc dÉn xuÊt 2,4 -®initrophenyl V: XÁC ĐỊNH CẤU TRÚC CỦA PEPTIT- Để xác định cấu trúc của một peptit cần đi qua các bước sau: + Xác định thành phần các aminoaxit có trong phân tử peptit + Muốn xác định trong phân tử peptit có bao nhêu phân tử aminoaxit, ta cần thủy phân hoàn toàn peptit tạo thành hỗn hợp các amino axit + Điều kiện của phản ứng này: Đun peptit trong dd HCI 6Mtrong vòng 24-72 h ở 110oC2. Xác định trật tự sắp xếp các gốc amino axit:a. Xác định aminoaxit “đầu N”:- Phương pháp Sange:Cho peptit tác dụng với 2,4- đinitroflorobenzen, nhóm amino của amino axit “đầu N” sau khi phản ứng tạo thành 2,4- đinitrophenyl củapeptit, đem thuy phân trong dung dịch axit thu đượchỗn hợp amino axit và dẫn xuất 2,4- đinitrophenylcủa aminoaxit “đầu N”. Dùng phương pháp sắc kíđể nhận biết , từ đó suy ra gốc axit “đầu N”.Dung dịch HCl- Phương pháp Etman:Cho peptit tác dụng với phenyl isothioxianat ( C6H5N=C=S), nhóm amino của gốc aminoaxit “đầu N”,sau phản ứng thu được dẫn xuất phenyl isothiocacbamoyl peptit. Sau đó cho dẫn xuất này tác dụng với HCI trong dung môi nitrometan sẽ thu được sản phẩm do sự phân cắt liên kết peptit ở sau gốc aminoaxit “đầu N”,tạo thành phenyl thiohidantoin và peptit ngắn hơn. Tác lấy amino axit và phân tích bằng phương pháp sắc kímột dạng peptitphenyl isothioxianat peptitphenyl isothiocacbamoyl phenyl thiohidantoin peptit ngắn hơn. HClb. Xác định amino axit “ đuôi C”: Phương pháp này dựa trên sự thủy phân peptit nhờ chất xúc tác là enzim cacboxipeptitdaza. Ví dụ:cacboxipeptitdaza.- Thủy phân từng phần mạch peptit: + Người ta dùng các enzim tripsin, chimochipsin và pepsin xúc tác cho sự phân cắt peptit ở những vị trí xác định + Có thể dùng bromxian (BrCN) để phân cắt mạch peptit ở sau gốc methioninBrCNTóm lại nếu dùng xúc tác khác nhau để phân cắt mạch sẽ thu được những đoạn peptit khác nhauví dụ:Ala – Gly – Tyr – Trp – Ser – Lys – Gyl – Leu – Met – Glu - GluPROTEINI. Định nghĩa:Protein là những đại phân tử được cấu tạo theo nguyên tắc đa phân mà các đơn phân là axit amin. Chúng kết hợp với nhau thành một mạch dài nhờ các liên kết petide (gọi là chuỗi polypetide). Các chuỗi này có thể xoắn cuộn hoặc gấp theo nhiều cách để tạo thành các bậc cấu trúc không gian khác nhau của protein. Cấu trúc phân tử proteinII. PHÂN LOẠI PROTEIN1. Phân loại dựa vào thành phần hoá học: Dựa vào thành phần hoá học có thể phân protein thành hai loạilà protein đơn giản và protein phức tạpProtein đơn giản: là những protein khi thuỷ phân hoàn toàn chỉcho hỗn hợp các α –L – amino axit.Thí dụ: anbumin có trong lòng trắng trứng, sữa, đậu Hà Lan, cònglobulin có trong sữa, lòng đỏ trứng, đậu tương, máu.	- Protein phức tạp: Là những protein khi thuỷ phân hoàn toàn tạo thành không chỉ hỗn hợp α – L- amino axit mà còn có thành phần phi protein(không chứa amino axit ) còn được gọi là nhóm ghép. Tuỳ theo thành phần phi protein, ta có các protein phức tạp sau: + Photphoprotein là protein phức tạp được cấu tạo bởi polipeptit vá gốc axit photphoric nhờ liên kết este giữa axit photphoric với các nhóm –OH của amino axit.	hình ảnh về protein phức tạphình ảnh về protein phức tạp+ Glicoprotein là protein phức tạp được cấu tạo bởi polipeptit và oligosaccarit hoặc polisaccarit nhờ các liên kết O-glicozit hoặc N – glicozit.+ Nucleoprotein gồm: đeoxiribonuleoprotein (DNP) và ribonucleoprotein (RNP), là những protein phức tạp được cấu tạo bởi polipeptit và đeoxiribonuleoprotein hoặc axit ribonucleoprotein.+ Metalổptein là loại protein phức tạp được cấu tạo bởi polipeptit với một số ion kim loại như Fe2+ , Mn2+ , Mg2+ , Ca2+ , nhờ các liên kết trong hợp chất phức. 2. Phân loại theo hình dạng phân tử protein:Protein hình cầu là những phân tử có dạng hình cầu, tan trong nước như anbumin, globulin.- Protein hình sợi là những phân tử có dạng hình sợi, không tan trong nước như keratin của tóc, fibroin của tơ tăm proteincầuProtein sợiIII. Cấu trúc của proteinThành phần của protein gồm trên 20 đoạn α- amino axit và trong đó có khoảng 10 loại amino axit rất ít gặp. Phân tử khối của protein rất lớn từhàng nghìn đến hàng chụctriệu đvC. P.Henmut Zon lầnđầu tiên đã tổng hợp protein,đó là insulin có tính chất gầngiống với tính chất của proteinCấu trúc phân tử insulinIV. Thuyết cấu trúc của protein Người ta phân biệt ra 4 bậc cấu trúc của protein: Cấu trúc bậc 1: Các axit amin được nối với nhau bởi liên kết peptit, hình thành nên chuỗi polypeptide. Đầu mạnh polypeptide là nhóm amin của axit amin thứ nhất và cuối mạch là nhóm cacboxyl của axit amin cưôi cùng. Cấu trúc bậc một của protein thực chất là một trình tự sắp xếp của các axit amin trên chuỗi polypeptide. Cấu trúc bậc 1Cấu trúc bậc 2:Là sự sắp xếp đều đặn các chuỗi polypeptide trong khônggian, chuỗi polypeptit thường không ở dạnh thang mà xoắn lạitạo nên một cấu trúc xoắn α và cấu trúc nếp gấp β được cốđịnh bởi các lên kết hiđro giữa những axit amin ở gần nhau.Các protein sợi như keratin, colaren (có trong lông, tóc, móng, sừng ) gồm nhiều xoắn α. Trong khi các protein cấu trúccó nhiều nếp gấp β hơn.Cấu trúc xoắn αCấu trúc gấp βCấu trúc bậc 3:Các xoắn và phiến gấp có thể cuộn lại với nhau thành từngbúi có hình dạng lập thể đặc rưng cho từng loại protein.Cấu trúc này có vai trò quyết định đối với hoạttính và chức năng của protein.Cấu trúc này lại đặc biệt phụthuộc vào tính chất của nhómR trong các mạch polypeptit.Cấu trúc bậc 4: Khi protein có những chuỗi polypeptit phối hợp với nhau thì tạo nên cấu trúc bậc 4 của protein các chuỗi polypeptit liên kết với nhau nhờ các liên kết yếu như liên kết H2IV. Khái niệm sự biến tính: - Dưới tác dụng của các tác nhân vật lý như tia cực tím, sóng siêu âm,khuấy cơ học  hay tác nhân hoá học như axit, kiềm mạnh, muối kim loại nặngCác cấu trúc bậc 2 và bậc 4 của protein bị bến đổi nhưng khônh phá vỡ cấu trúc bậc 1 của nó, kèm theo đó là sự thay đổi các tính chất của protein so với ban đầu. Đó là hiên tượng biến tính protein, biến tính protein có tính chất sau:+ Độ hoà tan giảm do làm lộ các nhóm kị nước.+ Tăng độ nhạy đối với sự tấn công của enzym proteaza + Mất hoạt tính sinh học ban đầu + Tăng độ nhạy đối với sự tấn công của enzim proteaza do làm xuất hiện các liên kết peptit ứng với trung tâm hoạt động của proteaza + Tăng độ nhớt nội tại + Mất khả năng kết tinh V. Tính chất vật lí của protein:1. Tính tan: Tính tan của protein thay đổi phụ thuộc vào khối lượng, trật tự kết hợp, tương tác giữa chúng và còn phụ thuộc vào dung môi, môi trường, nhiệt độCác protein hình sợi như keratin (của móng, sừng), fibroin của tơ tằm hoàn toàn không tan trong nước. Protein hình cầu của anbumin, glubin của sữa và của máu có thể tan trong nước tạo thành dung dịch keo vì trên bề mặt phân tử có nhiều nhóm nguyên tử phân cực tích điện. Tại điểm đẳng điện, protein tan kém nhất nếu thêm axit hoặc kiềm có thể làm tăng độ tan. Một số muối trung tính có ảnh hưởng đến tính tan của porotein. Tính tan của protein tăng khi nồng độ muối thấp, khi nồng độ muối cao gây ra sự kết tủa protein. Ở nhiệt độ thấp, tính tan của protein giảm. 2. Sự kết tủa của protein: Tính chất của protein thay đổi phụ thuộc vào nhiệt độ, sự tích điện cùng dấu của các protein đứng cạnh nhau và phụ thuộc vào mức độ hiđrat hoá. Khi thay đổi các yếu tố trên, thí dụ như trung hoà lớp điện tích của phân tử, loại bỏ lớp vỏ hiđrat hoá các phân tử protein kết tủa lại với nhau thành khối tách ra khỏi dung dịch, hiện tượng này được gọi là kết tủa của protein. Rất nhiều hợp chất của phản ứng với protein tạo thành dạng kết tủa không màu, bao gồm các hợp chất sau: - Các muối kim loại nặng: HgCl2 ,CuSO4 (CH3COO)2Pb (CH3COO)2Zn. - Các axit: HNO3 axit axetic, axit tricloaxetic -Các dung môi hữu cơ: ancol etylic, ancol metylic - Có hai loại kết tủa: kết tuả thuận nghịch và kết tủa bất thuận nghịch. + Kết tủa thuận nghịch: sau khi protein kết tủa, nếu loại bỏ tác nhân gây ra kết tủa, protein lại tan trong nước tạo thành dung dịch keo như trước và vẫn vẫn giữ nguyên các tính chất của chúng. + Kết tủa bất thuận nghịch: sau khi protein kết tủa, nếu loại bỏ tác nhân gây kết tủa, protein mất khả năng tạo thành dung dịch bền. Kết tủa bất thuận nghịch làm thay đổi tính chất của protein, chẳng hạn globulin tồn tại ở dạng hình cầu, khi đun nóng sẽ đổi thành dạng duỗi ra!Đun nóngVI. Tính chất hoá học: 1. Tính chất lưỡng tính: Giống như amino axit và peptit, protein cũng có tính chất lưỡng tính và điểm đẳng điện, vì trong phân tử còn nhiều nhóm cacboxy và nhóm amino tự do (không tham gia vào sự hình thành liên kết peptit). Điểm đẳng điện của protein nằm trong vùng 4,6 - 6,3.2. Phản ứng thuỷ phân: Đun nóng protein trong dung dịch axit hay trong dung dịch kiềm, hoặc nhờ xúc tác enzim, phân tử protein bị phân cắt dần thành các chuỗi polypeptit, thuỷ phân tiếp tục tạo thành hỗn hợp các α-L-amino axit:	3. Phản ứng định tính và định lượng protein: Phản ứng định tính: - Phản ứng biure: Protein phản ứng với CuSO4 trong môi trường kiềm cho dung dịch màu xanh tím. Phản ứng biure giúp nhận ra liên kết peptit.- Phản ứng Xangtoproteic: Protein phản ứng với HNO3 đặc tạo ra kết tủa màu vàng. Thực chất đây là phản ứng nitro hoá nhân thơm có trong proteinnhw phenylalanin, tyrosin, tryptophan.- Phản ứng ninhiđrin: Protein tác dụng vơi dung dịch ninhiđrin trong nước cho dung dịch màu xanh. Phản ứng này đặc trưng cho α-amino axit có trong phân tử protein.Phản ứng định lượng:Bước đầu cho phản ứng buire, sau đó cho thêm thuốc thử Folin-Xiocanto (hỗn hợp axit photphômlipđic và axit photphovonfamic để tạo hợp chất phức màu xanh da trời có bước sóng hấp thụ cực đại ở 750nm. Dự vào cường độ màu của dung dịch để tính hàm lượng protein VII. Một số protein đơn giản và quan trọng:1. Protamin và histon: Cả hai loại này đều là protein đơn giản nhất. Chúng khác các protein khác ở chổ đều có tính chất kiềm yếu. Tính kiềm này là do trong phân tử của chúng có lysin,arginin và histiddin chiếm khoảng 80% trong protamin. Protamin có rất nhiều trong tinh trùng, trong trứng của cá. Tuỳ thao nguồn gốc, protamin có những tên khác nhau, như salnin (từ cá hồi), scombrin (từ cá chày). cấu trúc protamincấu trúc histon 2. Anbumin và globulin: Những protein được nhiên cứu kĩ nhất là anbunin và globulin. Chúng thường được gặp trong tất cả các mô động, thực vật. Muốn tách anbumin và globulin ra khỏi hỗn hợp thường dung phương pháp kết tủa (dùng muối). Chẳng hạn, ta thường dùng (NH4)2SO4 có nồng độ khác nhau, sau khi thêm amino sunfat đến bão hoà thì globulin kết tủa, lọc tách lấy globulin rồi thêm (NH4)2SO4 đến bão hoà, anbumin sẽ kết tủa. Globulin chứa 3,5% glyxin còn anbumin chứa glyxin ít hơn nhiều. Anbuminglobulin3. Glutelin và prolamin (protein thực vật): Trong các protein có nguồn gốc thực vật, thì glutelin là quan trọng nhất, thường gặp trong các hạt ngũ cốc cùng với prolamin. Prolamin có trong hạt đậu xanh, là thành phần chính củ gluten. Gluten và prolamintan được trong cồn 60-70. prolamin4. Các scleoprotein:Các protein của các mô chống đỡ: mô xương, sụn, gân,lông, mỡcó tên chung là proteinoit, đó là các chất giốngprotein đơn giản song chúng có vai trò rất quan trọng. Đặcđiểm rõ nhất của chúng là không tan trong nước, trong cácdung dịch muối, trong các axit, bazơ loãng. NUCLEOPROTEIT VÀ CROMOPROTEITI. NUCLEOPROTEIT V À CẤU TẠO HOÁ HỌC CỦA CHÚNG Các nucleoproteit đều được cấu tạo bởi các protein đơn giản như prolamin, histon và các nhóm phi protein là axit nucleic1. Axit nucleic:Axit nucleic là polime sinh học do nhiều đơn vị nucleotit kết hợp vớinhau (còn gọi là polinucleotit) nhờ các lien kết photphođieste. Axit nucleic là thành phần quan trọng nhất của nhân tế bào Các axit nucleic tồn tại dưới dạng kết hợp với protein và dạng kết hợp đó có tên là nucleoprotein hay nucleoproteit.a. Thành phần cấu tạo: Axit nucleic chứa các nguyên tố C, H, O, N, P. Phân tử khối của axit nucleic rất lớn khoảng 2.000.000 đến 10.000.000 đvC. Axit nucleic được cấu tạo bởi các monome la nucleotit. Môti nucleotit bao gồm ba thành phần chính: Gốc bazơ nitơ (dẫn xuất của dị vòng purin hoặc dị vòng pimiriđinGốc pentozơ (riborơ hoặc đeoxiribozơ)Gốc axit photphoric Ba thành phần này kết hợp với nhau theo tỉ lệ 1 : 1 : 1Bazơ nitơdẫn xuất của purin dẫn xuất của pirimiđin Dẫn xuất dị vòng của purin là adenin và guanin có cấu trúc sau:AdeninguaninDẫn xuất của pimiriđin: thường gặp là xitozin, uraxin và timinxitozinuraxintimin Gốc pentozơ: Hai pentozơ có mặt trong thành phần cấu tạo của axit nuclic là HO – CH2HOHOHHHHHO-D-Ribofuranozơ HO – CH2HO HHHHHHO-D-2-Đêoxiribofuranozơ Nucleozit: được tạo thành từ gốc bazơ nitơ và gốc pentozơ nhờ lien kết N-glicozit uridinAdenozinNucleotit: Còn được gọi là nucleozit monophotphat, chúng được cấu tạo bởi gốc nucleozit và một gốc axit photphoric nhờ lien kết este tạo giữa H3PO4 với nhóm OH ở C’5 hoăc C’3 của pentozơAdenozin-5’-monophotphat (AMP) Adenozin-3’-monophotphatTrong phân tử nucleozit monophotphat có thể gắn them một hoặc hai gốc axit photphoric để tạo thành nucleozit điphotphat (NDP) hoặc nucleozit triphotphat (NTP) Adenozin-5’-điphotphat (5’-ADP).POOOHOX – CH2 O HHHHHPOOHO – CH2 O HHHHHAPOOHO – CH2 O HHHHHGb) Cấu trúc của axit nucleic: Nhiều đơn vị nucleotit kết hợp với nhau nhờ liên kết photphođieste tạo nên axit nucleicChuỗi polinuclêotitLiên kết este được tạo thành từ nhóm –OH của gốc photphat của một đơn vị nucleotit với nhóm –OH cua gốc pentozơ của đơn vị nucleotit kế tiếpTa có thể phân biệt hai loại axit nucleic: Axit đeoxiribonucleic (ADN) và axit ribonucleic (ARN). Hai loại này khác nhau về thành phần pentozơ trong phân tử, ADN không có bazơ dị vòng uraxil còn ARN không có dị vòng timin Axit đeoxiribonucleic (AND): Axit đeoxiribonucleic là poliđeoxiribonucleozit monophotphat, phân tử khối đạt tới hàng chục triệu đvC. Phân tử AND gồm hai chuỗi polinucleotit có cực trái ngược nhau xoắn song song xung quanh một trục chung Đường kính của vòng xoắn khoảng 20A0, chiều cao của mỗi vòng xoắn xấp xỉ 34A0, mỗi vòngxoắn của một chuỗi gồm 10 nucleotit. AND có vai trò quan trọng là chuyển giao các đặc tính di truyền giữa các thế hệ. Axit ribonucleic (ARN) Axit ribonucleic là poliribonucleotit, thành phần cấu tạo bao gồm: + Pentozơ là ribozơ. + Các bazơ nitơ là anđenin (A), xitozin (X), guanin (G) và uraxin (U), không có timin (T).+ Phân tử ARN chỉ có một chuỗi (khác với ADN là hai chuỗi ) nhưng cũng có các vùng có cấu trúc xoắn kép. Trong các vùng xoắn này, các bazơ nitơ cũng xắp xếp cặp đôi giữa A và U, G và X nhờ lien kết hiđro. Vai trò của ARN là truyền những thông tin chứa trong AND đến tế bào chất. Cấu trúc của ADN+ ARN khuôn: có chức năng làm khuôn tổng hợp protein (kí hiệu là mARN)ARN có ba loại:+ ARN riboxom: giữ vai trò cấu trúc trong quá trình tổng hợp protein (kí hiệu là rARN).+ ARN vận chuyển: có vai trò vận chuyển các amino axit đã được hoạt hoá đến riboxom để tổng hợp protein (kí hiệu là tARN).II. CROMOPROTEITCác cromoproteit là những proteit phức tạp được tạo bởi những proteit đơn giản. Nhóm Cromoproteit quan trọng nhất là các proteit phức tạp có nhóm phụ là pyrol thuộc loại này có các hợp chất của Clorophyn giữ vai trò quan trọng trong việc đồng hoá khí CO2 của cây xanh, hemoglobin của người và động vật làm nhiệm vụ chuyển oxi và CO2 trong máu 1. Cấu tạo hoá học của hemoglobin:Hemoglobin cấu tạo nên hồng huyết cầu nên giữ một vai trò quan trọng trong quá trình hô hấp: đó là quá trình chuyển khí từ phổ đến các mô và ngược lại Hêmoglobin bao gồm các protein là globin và nhóm phi protein là heme. Heme chính là các hợp chất mà trong phân tử có một nguyên tử Fe hoá tri II và bốn vòng pyrol nối với nhau bằng nhữn